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国际医疗福祉大学临床医学研究センター　郭伸特任教授（东京大学大学院医学系研究科　疾患生命工学センター　临床医工学部门　客员研究员）、东京大学大学院医学系研究科　疾患生命工学センター　临床医工学部门　山下雄也特任研究员らの研究グループは、科学技术振兴机构?戦略的研究推进事业（颁搁贰厂罢）研究において、理化学研究所　西道隆臣チームリーダーらとの共同研究で、筋萎缩性侧索硬化症（础尝厂）の原因メカニズムを、世界に先駆けて明らかにしました。

ADAR2コンディショナルノックアウトマウス（AR2）の脊髄前角運動ニューロンでのTDP-43免疫組織化学的観察 c teamkwak（A）正常マウスの運動ニューロンでは、TDP-43は、核に局在する。（B）AR2マウスの運動ニューロンでは、細胞質に封入体（inclusion）が観察され、核のTDP-43の染色性が低下（矢印）ないし消失（星印）する。TDP-43（緑）、TOPRO-3（青；細胞マーカー）。（C）ALS患者運動ニューロンのTDP-43病理。AR2 マウス運動ニューロンのTDP-43局在異常に類似している。

础尝厂は筋肉を动かす运动ニューロンの変性?死灭が、呼吸机能も含む进行性の筋力低下を引き起こす主に初老期以降に罹患する难病で、発症から数年のうちに死に至る病です。患者数は日本だけでも8,000人を超え、加齢と共に频度が増し60歳以降の罹患危険率は300人に一人とも言われている、决して稀な难病ではなく、病因不明のため有効な治疗法がありません。

これまでの研究で、病因に関わる遗伝子や础尝厂に特异的に见られる分子异常は特定されてきましたが、未だその因果関係や运动ニューロン死に至るまでのメカニズムが解明されておらず、病因判明には至っていませんでした。

研究グループは、础尝厂の病因に関わる疾患特异的分子异常として异常なカルシウム透过性础惭笔础受容体が発现していることを既に発见しており、今回、この异常がカルパインの活性化を通じてもう一つの疾患特异的分子异常である罢顿笔-43病理を引き起こしているという分子连関を解明しました。本成果により、これまで知られていた础尝厂の病因に関わる二つの分子异常のメカニズムと分子関连が初めてわかりました。特にこれは、础尝厂患者の大多数を占める、遗伝性のない孤発性础尝厂の病因を説明するメカニズムであり、治疗へ向け一歩前进したといえます。

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论文情报

Masahiro Yuki, Hiromasa Tanaka, Kouitsu Sasaki, Yoshihiro Miyake, Kazunari Yoshizawa, Yoshiaki Nishibayashi,
“Iron-Catalyzed Transformation of Molecular Dinitrogen into Silylamine under Ambient Conditions”,
Nature Communications Online Edition: 2012/12/5 (Japan time), doi: 10.1038/ncomms2264.

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